Associació de Familiars de Malalts d'Alzheimer del Baix Llobregat
Eusebi Soler, 1, 1r-1a, 08820 El Prat de Llobregat
Tlf. 93 379 00 22

La malaltia d'Alzheimer podria tractar-se en el futur amb làsers d'alta energia.

S'ha demostrat que un làser d'electrons lliures (FEL) en l'infraroig llunyà pot utilitzar-se per descompondre els agregats.
dimecres, 19 febrer, 2020

 

Les fibril·les amiloides són un tipus de proteïnes / pèptids auto-acoblats que prenen una formació apilades en forma de làmina. Se sap que els agregats de fibril·les amiloides són la causa de diverses malalties, incloent l'Alzheimer, i per tant, és d'immens interès científic entendre com es poden trencar aquests agregats. Alguns tipus de fibril·les amiloides també juguen un paper en la regulació de l'expressió de gens en alguns organismes.

Es pensa així mateix que els formats similars a la fibra que apareixen en aquests agregats actuen com bastides en els quals conrear biomaterials. Per tant, una tècnica adequada per a la descomposició o "dissociació" de les fibril·les de la proteïna amiloide és fonamental des de la perspectiva de l'tractament mèdic, la modificació de les estructures i funcions biològiques i fins i tot l'enginyeria de biomaterials.

Un grup de col·laboració de científics japonesos de el Centre d'Investigació de l'Làser d'Electrons Lliures de la Universitat de Ciències de Tòquio i de l'Institut d'Investigació Científica i Industrial de la Universitat d'Osaka, integrat pel Dr. Takayasu Kawasaki, el Prof. Koichi Tsukiyama i el Prof. Akinori Irizawa, ha demostrat que un làser d'electrons lliures (FEL) en l'infraroig llunyà, anomenat FIR-FEL, pot utilitzar-se per descompondre els agregats de proteïna amiloide, el que constitueix un testimoni de el poder de la investigació científica interdisciplinària . Aquest estudi ha estat publicat recentment a Scientific Reports. Kawasaki afirma: "Volíem demostrar l'aplicabilitat dels forts làsers d'electrons lliures en les ciències de la vida, i aquesta investigació interdisciplinària ho ha fet possible".

En estudis anteriors s'ha investigat la dissociació de les fibril·les amiloides, però amb un èxit limitat i resultats mixtos. A causa de que la seva dissociació en l'aigua és difícil, s'han explorat mètodes físics de dissociació en el passat. Els làsers i la radiació electromagnètica s'han utilitzat per a la fabricació i l'alteració estructural / funcional de materials químics i biològics. Entre els làsers, l'FIR-FEL s'ha estudiat molt escassament, encara que té un alt poder de penetració i és ben absorbit pels sistemes biològics. També s'utilitza en l'obtenció d'imatges de teixits, el diagnòstic de càncer i els estudis de biofísica. Kawasaki explica: "El nostre estudi mostra per primera vegada que el FIR-FEL també és útil per descompondre l'estructura dels agregats fibril·lars de les proteïnes".

Per al seu estudi, els investigadors van utilitzar el pèptid DFKNF com a model perquè el vincle entre la seva fibril·lació i la patogènesi ja està establert. Aquest pèptid s'auto-s'acobla en una làmina fibril·lar. Van trobar que el FIR-FEL va danyar la conformació de la làmina rígida β (una de les poques estructures que les proteïnes assumeixen) de l'pèptid creant petits forats a la pel·lícula de l'pèptid. Els investigadors van trobar que FIR-FEL també interromp els enllaços d'hidrogen entre les làmines β adjacents a la fibrilla i dóna lloc a pèptids lliures. Això es coneix com dissociació.

Kawasaki i l'equip van comprovar llavors els canvis conformacionals en la fibrilla de l'pèptid després de la irradiació amb FIR-FEL, analitzant les proporcions de 4 tipus d'estructures secundàries dels pèptids (α-helix, β-sheet, β-turn, i altres ). Van trobar que la proporció de la conformació de la làmina β es va reduir dràsticament, el que suggereix que l'estructura rígida en forma de làmina de la fibrilla va resultar interrompuda.

Kawasaki afirma que un estudi anterior també havia trobat que l'infraroig mitjà (MIR) -FEL era efectiu en aquest sentit. "Comparem els efectes de l'MIR-FEL amb els de l'FIR-FEL", diu Kawasaki, "i vam trobar que encara que el MIR-FEL causar canvis conformacionals en els agregats de la fibrilla, no va descompondre les fibril·les tan afectivament com ho va fer el sig- FEL ".

Utilitzant la microscòpia electrònica de rastreig i tècniques de tinció amb colorants, els investigadors també van confirmar que el FIR-FEL causa canvis morfològics en les fibril·les. Kawasaki diu que: "A causa de que els pèptids de les fibril·les amiloides estan involucrats en la regulació de les funcions biològiques així com en les patologies, les tècniques de modificació física (com FIR-FEL) també podrien ser utilitzades per alterar les funcions biològiques de aquestes macromolècules segons sigui necessari ".

Com FIR-FEL és més eficaç que MIR-FEL, FIR-FEL pot utilitzar-se per destruir les fibril·les amiloides a l'interior dels teixits, com en el cas de la malaltia d'Alzheimer, mentre que MIR-FEL pot utilitzar-se per eliminar els amiloides dèrmics en la superfície de la pell. A més, pel fet que les proteïnes de les fibril·les actuen com bastides per als materials biocompatibles, FIR-FEL podria utilitzar-se en l'enginyeria de biomaterials en la medicina regenerativa o en els sistemes de subministrament de medicaments amb nano portadors.

Per concloure, Kawasaki afirma eloqüentment: "Per primera vegada al món, hem descobert que un agregat rígid de fibril·les amiloides pot descompondre eficaçment utilitzant un làser d'electrons lliures a la regió de terahertzs ​​(longitud d'ona de 50-100 micròmetres). El nostre següent pas seria entendre com FIR-FEL afecta els diferents tipus de fibril·les peptídiques. la nostra investigació pot impulsar el desenvolupament de nous tractaments per a malalties intractables com l'Alzheimer. També podria ajudar a el desenvolupament de nous mètodes per manipular l'estructura dels materials biocompatibles " .

 

font:https://noticiasdelaciencia.com/art/36628/la-enfermedad-de-alzheimer-pod...

La secció de notícies d’afabaix.org es una recopilació de notícies publicades arreu del món dirigida a qualsevol que vulgui estar al dia sobre les novetats de la malaltia d’Alzheimer que la investigació de la mateixa va generant. L’AfaBaix, fa una tria de les informacions i en comprova la veracitat, però no es fa responsable de les opinions ni del contingut de les mateixes. Sota cap concepte s’han de prendre aquestes notícies com a substitutiu de la valoració dels professionals de la salut corresponents, o del criteri mèdic en general.