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El alzh\u00e9imer y el p\u00e1rkinson son dos enfermedades caracterizadas por la presencia en el cerebro de agregados de prote\u00ednas defectuosas \u2013est\u00e1n mal plegadas, por lo que su estructura es inadecuada\u2013 que resultan altamente t\u00f3xicos para las neuronas. Unos agregados insolubles que, denominados cuerpos \u2018amiloides\u2019 o \u2018amil\u00e1ceos\u2019, son comunes a la inmensa mayor\u00eda de enfermedades neurodegenerativas y que en el caso del alzh\u00e9imer y del p\u00e1rkinson est\u00e1n formados por la uni\u00f3n de, respectivamente, la prote\u00edna tau y la prote\u00edna alfa-sinucle\u00edna. En consecuencia, y en aras de prevenir el da\u00f1o neuronal, la mayor\u00eda de investigaciones para tratar estas enfermedades tienen por objetivo hallar un f\u00e1rmaco capaz de \u2018deshacer\u2019 estos cuerpos amiloides. Sin embargo, es posible que no haya que ir demasiado lejos. Y es que como muestra un estudio llevado a cabo por investigadores de la Universidad del Sur de Florida en Tampa (EE.UU.), el propio cuerpo humano ya contiene una enzima capaz de hacerlo, y de forma muy eficaz: la ciclofilina 40 (Cyp40).<\/p>\n
Como explica Laura Blair, directora de esta investigaci\u00f3n publicada en la revista \u00abPLOS Biology\u00bb, \u00abel hallazgo de que Cyp40 puede \u2018desenredar\u2019 los agregados de prote\u00edna tau y de alfa-sinucle\u00edna sugiere que este enzima, o cualquiera de las otras 40 prote\u00ednas humanas con una actividad similar, puede jugar un papel en el tratamiento de las enfermedades neurodegenerativas\u00bb.<\/p>\n
Hacer y deshacer<\/em><\/p>\n La prote\u00edna tau y la alfa-sinucle\u00edna, tal y como sucede en la mayor\u00eda de las prote\u00ednas que se agregan para forma cuerpos amiloides, presentan en su composici\u00f3n el amino\u00e1cido prolina, cuya estructura es responsable de incluir las curvas o giros en la cadena prote\u00ednica para posibilitar su plegamiento. El problema es que estas curvaturas tambi\u00e9n facilitan la adhesi\u00f3n entre s\u00ed de las regiones adyacentes de la prote\u00edna, promoviendo as\u00ed un plegamiento inadecuado y, por ende, la formaci\u00f3n de cuerpos amiloides.<\/p>\n Y llegados a este punto, \u00bfqu\u00e9 papel juega Cyp40 en este proceso? Pues es la responsable de unirse a la prolina durante el plegamiento normal de la prote\u00edna y de conferir a la cadena sus curvas o dobleces. Siempre en condiciones normales. Pero como ocurre con la mayor\u00eda de las enzimas, igual que puede hacerlo, puede deshacerlo y desdoblar la prote\u00edna.<\/p>\n En nuevo estudio fue llevado a cabo con un modelo animal \u2013ratones\u2013 de enfermedad de Alzheimer al que manipularon gen\u00e9ticamente para que expresara la Cyp40 humana. Y de acuerdo con los resultados, la enzima fue capaz de reducir la cantidad \u2018ovillos neurofibrilares\u2019 \u2013o lo que es lo mismo, de agregados\u2019\u2013 de prote\u00edna tau, a la que convirti\u00f3 en una forma mucho m\u00e1s soluble. En consecuencia, y dado que la enzima protegi\u00f3 a las neuronas cerebrales de la toxicidad de los agregados, los animales experimentaron una mejor\u00eda muy significativa de sus capacidades cognitivas.<\/p>\n Finalmente, los autores repitieron el experimento con un segundo modelo animal \u2013ratones\u2013 de enfermedad de Parkinson. Y una vez m\u00e1s, observaron que la Cyp40 humana fue muy eficaz a la hora de \u2018deshacer\u2019 los agregados t\u00f3xicos, en este caso formados por la uni\u00f3n de alfa-sinucle\u00edna defectuosa. En consecuencia, destacan los autores, \u00abesta es la primera vez que se muestra la desagregaci\u00f3n de un cuerpo amiloide responsable de una enfermedad neurodegenerativa por Cyp40\u00bb.<\/p>\n Nueva estrategia terap\u00e9utica<\/em><\/p>\n La verdad es que a\u00fan no se sabe qu\u00e9 hace Cyp40 para reducir la cantidad de agregados cerebrales de prote\u00ednas defectuosas. Los autores creen que la enzima puede unirse a las prote\u00ednas y deshacer las \u2018dobleces\u2019 en los puntos en los que se encuentra la prolina, ayudando as\u00ed a separar las regiones de la cadena que se encontraban unida. Pero tambi\u00e9n existe la posibilidad de que Cyp40 se una a las prote\u00ednas antes de que se unan para formar los agregados, previniendo as\u00ed su toxicidad sobre las neuronas.<\/p>\n Sea como fuere, concluye Laura Blair, \u00abnuestro hallazgo puede abrir la puerta al desarrollo de una nueva estrategia terap\u00e9utica para el abordaje de estas enfermedades\u00bb.<\/p>\n <\/p>\n Fuente: A. OTERO – @abc_salud Madrid<\/em><\/p>\n <\/p>\n <\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":" El alzhéimer y el párkinson son dos enfermedades caracterizadas por la presencia en el cerebro de agregados de proteínas defectuosas –están mal plegadas, por lo que su estructura es<\/p>\n