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Las fibrillas amiloides son un tipo de prote\u00ednas\/p\u00e9ptidos auto-ensamblados que toman una formaci\u00f3n apilada en forma de l\u00e1mina. Se sabe que los agregados de fibrillas amiloides son la causa de varias enfermedades, incluyendo el Alzheimer, y por lo tanto, es de inmenso inter\u00e9s cient\u00edfico entender c\u00f3mo se pueden romper estos agregados. Algunos tipos de fibrillas amiloides tambi\u00e9n juegan un papel en la regulaci\u00f3n de la expresi\u00f3n de genes en algunos organismos.<\/p>\n
Se piensa asimismo que los formatos similares a la fibra que aparecen en estos agregados act\u00faan como andamios en los que cultivar biomateriales. Por lo tanto, una t\u00e9cnica adecuada para la descomposici\u00f3n o \u00abdisociaci\u00f3n\u00bb de las fibrillas de la prote\u00edna amiloide es fundamental desde la perspectiva del tratamiento m\u00e9dico, la modificaci\u00f3n de las estructuras y funciones biol\u00f3gicas e incluso la ingenier\u00eda de biomateriales.<\/p>\n
Un grupo de colaboraci\u00f3n de cient\u00edficos japoneses del Centro de Investigaci\u00f3n del L\u00e1ser de Electrones Libres de la Universidad de Ciencias de Tokio y del Instituto de Investigaci\u00f3n Cient\u00edfica e Industrial de la Universidad de Osaka, integrado por el Dr. Takayasu Kawasaki, el Prof. Koichi Tsukiyama y el Prof. Akinori Irizawa, ha demostrado que un l\u00e1ser de electrones libres (FEL) en el infrarrojo lejano, llamado FIR-FEL, puede utilizarse para descomponer los agregados de prote\u00edna amiloide, lo que constituye un testimonio del poder de la investigaci\u00f3n cient\u00edfica interdisciplinaria. Este estudio ha sido publicado recientemente en Scientific Reports. Kawasaki afirma: \u00abQuer\u00edamos demostrar la aplicabilidad de los fuertes l\u00e1seres de electrones libres en las ciencias de la vida, y esta investigaci\u00f3n interdisciplinaria lo ha hecho posible\u00bb.<\/p>\n
En estudios anteriores se ha investigado la disociaci\u00f3n de las fibrillas amiloides, pero con un \u00e9xito limitado y resultados mixtos. Debido a que su disociaci\u00f3n en el agua es dif\u00edcil, se han explorado m\u00e9todos f\u00edsicos de disociaci\u00f3n en el pasado. Los l\u00e1seres y la radiaci\u00f3n electromagn\u00e9tica se han utilizado para la fabricaci\u00f3n y la alteraci\u00f3n estructural\/funcional de materiales qu\u00edmicos y biol\u00f3gicos. Entre los l\u00e1seres, el FIR-FEL se ha estudiado muy escasamente, aunque tiene un alto poder de penetraci\u00f3n y es bien absorbido por los sistemas biol\u00f3gicos. Tambi\u00e9n se utiliza en la obtenci\u00f3n de im\u00e1genes de tejidos, el diagn\u00f3stico del c\u00e1ncer y los estudios de biof\u00edsica. Kawasaki explica: \u00abNuestro estudio muestra por primera vez que el FIR-FEL tambi\u00e9n es \u00fatil para descomponer la estructura de los agregados fibrilares de las prote\u00ednas\u00bb.<\/p>\n
Para su estudio, los investigadores utilizaron el p\u00e9ptido DFKNF como modelo porque el v\u00ednculo entre su fibrilaci\u00f3n y la patog\u00e9nesis ya est\u00e1 establecido. Este p\u00e9ptido se auto-ensambla en una l\u00e1mina fibrilar. Encontraron que el FIR-FEL da\u00f1\u00f3 la conformaci\u00f3n de la l\u00e1mina r\u00edgida \u03b2 (una de las pocas estructuras que las prote\u00ednas asumen) del p\u00e9ptido creando peque\u00f1os agujeros en la pel\u00edcula del p\u00e9ptido. Los investigadores encontraron que FIR-FEL tambi\u00e9n interrumpe los enlaces de hidr\u00f3geno entre las l\u00e1minas \u03b2 adyacentes en la fibrilla y da lugar a p\u00e9ptidos libres. Esto se conoce como disociaci\u00f3n.<\/p>\n
Kawasaki y el equipo comprobaron entonces los cambios conformacionales en la fibrilla del p\u00e9ptido despu\u00e9s de la irradiaci\u00f3n con FIR-FEL, analizando las proporciones de 4 tipos de estructuras secundarias de los p\u00e9ptidos (\u03b1-helix, \u03b2-sheet, \u03b2-turn, y otros). Encontraron que la proporci\u00f3n de la conformaci\u00f3n de la l\u00e1mina \u03b2 se redujo dr\u00e1sticamente, lo que sugiere que la estructura r\u00edgida en forma de l\u00e1mina de la fibrilla result\u00f3 interrumpida.<\/p>\n
Kawasaki afirma que un estudio anterior tambi\u00e9n hab\u00eda encontrado que el infrarrojo medio (MIR)-FEL era efectivo en este sentido. \u00abComparamos los efectos del MIR-FEL con los del FIR-FEL\u00bb, dice Kawasaki, \u00aby encontramos que aunque el MIR-FEL caus\u00f3 cambios conformacionales en los agregados de la fibrilla, no descompuso las fibrillas tan afectivamente como lo hizo el FIR-FEL\u00bb.<\/p>\n
Utilizando la microscop\u00eda electr\u00f3nica de barrido y t\u00e9cnicas de tinci\u00f3n con colorantes, los investigadores tambi\u00e9n confirmaron que el FIR-FEL causa cambios morfol\u00f3gicos en las fibrillas. Kawasaki dice que: \u00abDebido a que los p\u00e9ptidos de las fibrillas amiloides est\u00e1n involucrados en la regulaci\u00f3n de las funciones biol\u00f3gicas as\u00ed como en las patolog\u00edas, las t\u00e9cnicas de modificaci\u00f3n f\u00edsica (como FIR-FEL) tambi\u00e9n podr\u00edan ser utilizadas para alterar las funciones biol\u00f3gicas de estas macromol\u00e9culas seg\u00fan sea necesario\u00bb.<\/p>\n
Como FIR-FEL es m\u00e1s eficaz que MIR-FEL, FIR-FEL puede utilizarse para destruir las fibrillas amiloides en el interior de los tejidos, como en el caso de la enfermedad de Alzheimer, mientras que MIR-FEL puede utilizarse para eliminar los amiloides d\u00e9rmicos en la superficie de la piel. Adem\u00e1s, debido a que las prote\u00ednas de las fibrillas act\u00faan como andamios para los materiales biocompatibles, FIR-FEL podr\u00eda utilizarse en la ingenier\u00eda de biomateriales en la medicina regenerativa o en los sistemas de suministro de medicamentos con nano portadores.<\/p>\n
Para concluir, Kawasaki afirma elocuentemente: \u00abPor primera vez en el mundo, hemos descubierto que un agregado r\u00edgido de fibrillas amiloides puede descomponerse eficazmente utilizando un l\u00e1ser de electrones libres en la regi\u00f3n de terahercios (longitud de onda de 50-100 micr\u00f3metros). Nuestro siguiente paso ser\u00eda entender c\u00f3mo FIR-FEL afecta a los diferentes tipos de fibrillas pept\u00eddicas. Nuestra investigaci\u00f3n puede impulsar el desarrollo de nuevos tratamientos para enfermedades intratables como el Alzheimer. Tambi\u00e9n podr\u00eda ayudar al desarrollo de nuevos m\u00e9todos para manipular la estructura de los materiales biocompatibles\u00bb.<\/p>\n
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Fuente:https:\/\/noticiasdelaciencia.com\/art\/36628\/la-enfermedad-de-alzheimer-podria-tratarse-en-el-futuro-con-laseres-de-alta-energia<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"
Las fibrillas amiloides son un tipo de proteínas\/péptidos auto-ensamblados que toman una formación apilada en forma de lámina. Se sabe que los agregados de fibrillas amiloides son la causa<\/p>\n